作用机制

β-内酰胺类（β-lactam）该类抗生素的化学结构中都含有β-内酰胺环。改变其分子侧链则可形成多种衍生物，因此种类较多。主要包括：

青霉素类（penicillin）：如青霉素G、苯氧青霉素、耐酶青霉素（甲氧西林、苯唑西林）和广谱青霉素（氨苄西林、阿莫西林和替卡西林等）。
头孢菌素类（cephalosporin）：根据抗菌谱和对革兰氏阴性菌的抗菌活性不同，头孢菌素分为五代：第一代主要用于产青霉素酶的金黄色葡萄球菌和某些革兰氏阴性菌的感染治疗，如头孢唑林、头孢氨苄和头孢拉定等；第二代对革兰氏阴性菌的作用较第一代增强，如头孢呋辛、头孢孟多和头孢克洛等；第三代对多种B-内酰胺酶稳定，对革兰氏阴性菌有良好的作用，如头孢他啶、头孢曲松和头孢哌酮等；第四代对革兰氏阳性菌的抗菌作用大大提高，如头孢匹罗、头孢吡肟和头孢唑兰等；第五代对多种耐药菌均有较强抗菌活性，如头孢吡普和头孢洛林酯等。
头霉素类：如头孢美唑、头孢西丁等。
单环β-内酰胺类：如氨曲南和卡卢莫南等。
碳青毒烯类：如亚胺培南、美罗培南等，亚胺培南与西司他丁合用称为泰能。
β-内酰胺酶抑制剂：如青霉烷砜（也称舒巴坦）和克拉维酸（也称棒酸）等，能与β-内酰胺酶发生不可逆的反应导致酶失活。

干扰细胞壁合成人体细胞无细胞壁。细菌（支原体除外）具有细胞壁，革兰氏阳性和阴性细菌细胞壁的组成虽有不同，但其主要成分均有肽聚糖。β-内酰胺类抗生素的作用机制主要是与青霉素结合蛋白（penicillin-binding proteins, PBPs）共价结合，抑制其转肽酶、内肽酶和羧肽酶活性，阻碍肽聚糖的交叉连接过程，导致细菌细胞壁缺损，丧失屏障作用，使细菌在相对低渗环境中变形、裂解而死亡。

针对β-内酰胺类的耐药机制

β-内酰胺酶

β-内酰胺酶（β-lactamase）对青霉素类和头孢菌素类耐药的菌株可产生B-内酰胺酶，可特异性地裂解 β-内酰胺环，使其完全失去抗菌活性，故称灭活酶（inactivated enzyme），由细菌染色体或质粒编码。目前在革兰氏阴性菌中，对B-内酰胺类抗生素的耐药性主要由两种酶介导—一超广谱β-内酰胺酶（extended spectrum β-lactamases, ESBLs）和AmpC β-内酰胺酶。已发现AmpC β-内酰胺酶基因位于质粒上，可持续产酶并与质粒上其他耐药基因组合形成多重耐药质粒，导致耐药性传播。

固有耐药

如革兰氏阴性菌